Brzina kemijske reakcije

Navedite nekoliko kemijskih reakcija u vašem svakodnevnom okruženju koje se zbivaju sporo, a koje brže? Pritom vam može biti od pomoći pregled videozapisa Brzina kemijske reakcije: Osnove. 

Pozorno pogledajte videozapis Teorija sudara i zaključite koji čimbenici mogu uvjetovati veći broj uspješnih sudara čestica. 

U kemiji, u industriji pa i u svakodnevnome životu, najčešće nije dovoljno znati je li nešto brzo ili sporo, već je potrebno utvrditi kojom se brzinom promjena odvija.

Brzina je mjera za promjenu koja se odvija u jedinici vremena.

Znanstvenici koji se bave proučavanjem brzine kemijskih reakcija utvrdili su čimbenike koji na nju utječu. Navedimo najvažnije od njih:
• vrsta tvari reaktanata
• agregacijsko stanje tvari
• promjena temperature
• promjena tlaka
• veličina čestice čvrstih tvari reaktanata
• količina tvari reaktanata.

Kako neki od navedenih čimbenika utječu na brzinu kemijske reakcije, saznat ćete načinite li nekoliko jednostavnih pokusa.

Brzina reakcija analize i sinteze u prirodi bila bi vrlo spora bez prisutnosti enzima. Enzimi su katalizatori koji ubrzavaju reakcije u živim bićima, stoga ih nazivamo još i biokatalizatori.

U pripremi kruha i kolača od dizanoga tijesta potrebno je koristiti se kvascem da bi hrana bila mekša i ukusnija. U kvascu se nalaze kvaščeve gljivice, jednostanični organizmi koji su prisutni posvuda oko nas.

Od davnina ljudi proizvode vino procesom alkoholnoga vrenja u kojemu fermentaciju šećera ubrzavaju enzimi iz kvaščevih gljivica.

[latex]\ce{C6H12O6(aq)->[\textrm{enzimi iz kvaščevih gljivica}]2CH3\bond{1}CH2\bond{1}OH(aq) + 2CO2(g)}[/latex]

Uz pomoć roditelja pripremite od brašna, vode, soli i malo šećera tri uzorka tijesta za kruh. U dva dodajte svježi pekarski kvasac. Jedan uzorak s kvascem stavite u hladionik, a drugi neka bude pri sobnoj temperaturi. Pratite promjene uzoraka tijekom jednoga sata.

Poput bjelančevina, i enzimi su vrlo osjetljivi na povišenu temperaturu, pH-vrijednost sredine, tlak i dr. Pri nižim temperaturama aktivnost im se smanjuje, a pri višim se temperaturama promijene njihova svojstva. Svaki je enzim učinkovit u uskome području pH-vrijednosti: u kiseloj, neutralnoj ili lužnatoj sredini.

Iako su enzimi velike molekule, samo mali dio enzima, koji zovemo aktivno mjesto, sudjeluje u vezanju za određeni supstrat.

Djelovanje enzima prvotno se opisivalo modelom ključ – brava. Vezivanje supstrata i enzima moguće je jer oblik aktivnoga mjesta odgovara obliku molekule supstrata kao što oblik ključa odgovara obliku brave. Model izazvanoga pristajanja noviji je pristup opisivanju vezivanja enzima i supstrata. Kad se supstrat veže za aktivno mjesto enzima, mijenja se oblik aktivnoga mjesta da bi ono što bolje pristalo uz supstrat. 

Određena vrsta enzima ubrzava točno određenu vrstu kemijske reakcije ili nekoliko srodnih reakcija, stoga kažemo da enzimi djeluju vrlo specifično. Supstrat se u kemijskoj reakciji razgradi, a enzim iz reakcije izlazi nepromijenjen te može katalizirati ponovno nove kemijske reakcije.

Ljudski organizam sadrži oko 20 000 različitih enzima koji su nužni za životne funkcije. Enzimi su posebno bitni za razgradnju hrane tijekom probave. Složene molekule ugljikohidrata, bjelančevina i masti koje unosimo hranom u organizam razgrađuju se s pomoću enzima na jednostavnije molekule monosaharida, aminokiselina i masnih kiselina nužnih za rast i biološku funkciju stanica.

U sastavu mnogih enzima nalaze se vitamini i ioni metala te je za njihovo optimalno djelovanje bitno hranom unositi dovoljnu količinu vitamina i mineralnih tvari.