Enzimi (biokatalizatori)

Enzimi su biokatalizatori koji djeluju na procese u stanici, a sudjeluju i u izmjeni energije između stanice i njezine okoline. Enzimi su bitni za razgradnju hrane koju unosimo u organizam, npr. razgrađuju škrob do glukoze, proteine do aminokiselina itd. Nedostatak enzima uzrokuje razna oboljenja. Primjerice, nedostatak enzima laktaze, koji omogućuje probavu mliječnog šećera, izaziva u ljudi probavne smetnje kada piju mlijeko.

Godine 1835. švedski kemičar J. J. Berzelius prvi uvodi pojam katalize i prvi opaža djelovanje katalizatora u biološkim sustavima. Tako je utvrdio da krumpir sadrži neki sastojak koji razgrađuje škrob. Francuski kemičar i biolog L. Pasteur proučavao je od 1850. do 1860. fermentaciju šećera u prisutnosti kvaščevih gljivica. Prvi čisti enzim ureazu izolirao je J. B. Sumner 1927., za što je 1946. dobio Nobelovu nagradu za kemiju. Danas je poznat velik broj enzima, od kojih se mnogi koriste u industriji. Primjerice, u proizvodnji praška za pranje rabe se proteaze koje razgrađuju proteine.

Prema reakcijama koje kataliziraju, enzimi se svrstavaju u šest skupina.

Naziv enzima obično tvori dodatkom sufiksa -aza nazivu supstrata ili nazivu reakcije, primjerice lipaza ili alkohol-dehidrogenaza, a za neke probavne enzime rabe se i specifična starija imena kao što su tripsin i pepsin.

Tvari na koje enzim djeluje, nazivaju se njegovim supstratima. Enzimi pokazuju visoku specifičnost prema svojim supstratima, što omogućuje odvijanje bioloških procesa gotovo bez pogreške.

Upoznavanje prostorne građe enzima omogućilo je i lakše objašnjavanje mehanizma biokatalize. Do sada je opisana struktura nekoliko tisuća enzima i svi su oni globularni proteini složene trodimenzijske građe. 

Enzimi se razlikuju od običnih kemijskih katalizatora jer su enzimske reakcije brže od nekataliziranih od 10⁶ do 10¹² puta. Primjerice, enzim karboanhidraza ubrzava kemijsku reakciju 10⁷ puta, što znači da reakcija koja bi trajala 116 dana djelovanjem enzima traje samo jednu sekundu.

Enzimske reakcije zbivaju se u fiziološkim uvjetima, a kemijska kataliza često zahtijeva ekstremne uvjete temperature, tlaka i pH-vrijednosti.

Mehanizam djelovanja enzima opisan je modelom ključ-brava u kojemu molekula supstrata pristaje u aktivno mjesto molekule enzima kao što ključ pristaje u bravu, tj. enzim i supstrat međusobno su komplementarni. Neki enzimi kataliziraju reakcije s više strukturno sličnih spojeva, što je opisano modelom potaknutoga pristajanja. Kod njih se oblik aktivnoga središta stvara tek nakon vezanja supstrata na enzim.

Na aktivnost enzima utječu temperatura, pH-vrijednost, koncentracija enzima i supstrata te drugi čimbenici. Optimalna pH-vrijednost za svaki je enzim specifična.

Enzimi su visokospecifični i po reakciji koju kataliziraju i po izboru reaktanta. Ako djeluju na samo jedan određeni enantiomer, tada kažemo da imaju stereospecifično djelovanje. Tako amilaze hidroliziraju α-glikozidnu vezu u škrobu, ali ne i β-glikozidnu vezu u celulozi.

Neke proteaze hidroliziraju proteinski lanac samo na mjestima gdje su međusobno povezane dvije određene aminokiseline, dok ostale peptidne veze ne hidroliziraju. Primjerice, pepsin cijepa peptidnu vezu između glutaminske kiseline (Glu) i tirozina (Tyr):

Mnoge male molekule ili ioni ometaju aktivnost pojedinih enzima i tako utječu na njihovu ulogu u organizmu. Nazivaju se inhibitorima, a mogu biti ireverzibilni i reverzibilni. Reverzibilni inhibitori dijele se na konkurentne i nekonkurentne. Ireverzibilni inhibitori vrlo se često čvrsto kovalentno vežu za aktivno mjesto enzima. Primjerice, takvi su ireverzibilni inhibitori nervni bojni otrovi jer blokiraju enzime koji sudjeluju pri prenošenju živčanih podražaja. Reverzibilni inhibitori vežu se slabim vezama na aktivno mjesto enzima. Konkurentni (kompeticijski) inhibitori strukturno su slični supstratu pa se s njime natječu za vezanje na aktivno mjesto. Nekonkurentni (nekompeticijski) inhibitori vežu se bilo gdje na molekulu enzima i time narušavaju njegovu nativnu konformaciju, što ometa vezanje supstrata na aktivno mjesto enzima.

Neki enzimi mogu djelovati samo u prisutnosti kofaktora. Kofaktori koji se samo privremeno vežu na enzim, nazivaju se koenzimi. Kofaktori koji se trajno vežu na enzim, nazivaju se prostetičkim skupinama. Ako enzim sadržava kofaktor, njegov polipeptidni dio naziva se apoenzimom. 

Enzimom katalizirana reakcija ima nižu energiju aktivacije pa enzim ubrzava reakciju, ali ne može djelovati na položaj ravnoteže niti potaknuti energijski nepovoljnu reakciju.